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		結(jié)構(gòu)復(fù)雜與功能多樣的生物大分子蛋白質(zhì)

　　蛋白質(zhì)是一類(lèi)結(jié)構(gòu)復(fù)雜與功能多樣的生物大分子，但其中普遍存在著螺旋結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)中的α螺旋是遺傳信息傳遞與表達(dá)和肽鏈進(jìn)一步折疊形成不同構(gòu)象的分子基礎(chǔ)，而球蛋白和纖維蛋白中的螺旋結(jié)構(gòu)是行使特定功能的分子基礎(chǔ)。

　　由20種氨基酸組成的多種多樣的蛋白質(zhì)，具有形形色色的功能，幾乎參與生命活動(dòng)的所有方面并起著關(guān)鍵作用。究其原因是蛋白質(zhì)具有復(fù)雜而多樣的結(jié)構(gòu)，但其中主要含有螺旋結(jié)構(gòu)。為此，本文對(duì)蛋白質(zhì)中的螺旋結(jié)構(gòu)與功能簡(jiǎn)述如下。

　　1 前言

　　1951年，波林(Pauling)根據(jù)結(jié)構(gòu)化學(xué)知識(shí)和α角蛋白的X射線衍射圖譜提出了肽鏈中存在著α螺旋結(jié)構(gòu)。后來(lái)經(jīng)大量實(shí)驗(yàn)證明這種α螺旋不僅廣泛存在于纖維蛋白和球蛋白中，而且還是蛋白質(zhì)中最主要的二級(jí)結(jié)構(gòu)形式。α螺旋是肽鏈通過(guò)C。兩側(cè)單鍵的旋轉(zhuǎn)而形成的右手單鏈螺旋，螺旋中的殘基側(cè)鏈伸向外側(cè)，相鄰螺旋之間形成鏈內(nèi)氫鍵，使這種結(jié)構(gòu)得以穩(wěn)定。

　　與DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)相比，蛋白質(zhì)中的α螺旋是由氨基酸殘基組成的單鏈螺旋，這正好與DNA和RNA單鏈線性一維的三聯(lián)體密碼編碼方式相適應(yīng)，從而保證遺傳信息由DNA→RNA→蛋白質(zhì)中的線性序列傳遞。不過(guò)轉(zhuǎn)座子、RNA和蛋白質(zhì)的剪輯與加工等與這種傳遞方式相矛盾，但目前還不能完全否定這種傳遞方式。在蛋白質(zhì)肽鏈末端的肽段因運(yùn)動(dòng)自由度較大，致使這些肽段上的螺旋不再是典型的α螺旋，而較松散的由約10個(gè)殘基組成的3圈螺旋。如用外力進(jìn)一步拉伸這種螺旋，它就轉(zhuǎn)變成由Pauling等提出的另一種大量存在于蛋白質(zhì)中的主要二級(jí)結(jié)構(gòu)單元——β折疊。從這種意義上講，β折疊是一種伸長(zhǎng)的α螺旋。蠶絲心蛋白是具有β折疊的典型代表，但有實(shí)驗(yàn)報(bào)道，在蠶絲腺體內(nèi)的絲心蛋白也呈螺旋狀，它是在蠶吐絲過(guò)程中經(jīng)定向拉伸后才轉(zhuǎn)變成β折疊。在β折疊片層結(jié)構(gòu)中，R側(cè)鏈交替存在于片層的上下方。R側(cè)鏈的空間取向既能避免相鄰側(cè)鏈之間的空間障礙，也使R側(cè)鏈都能最大限度地參與形成不同的構(gòu)象。

　　 α螺旋是肽鏈形成更高結(jié)構(gòu)層次的基礎(chǔ)

　　蛋白質(zhì)中的氨基酸具有相同的α氨基和α羧基，因此都以相同的肽鏈連接成多肽鏈。雖然不同肽鏈上的殘基排列順序各異，但由Cα和肽鏈組成的主鏈?zhǔn)峭耆嗤模煌氖歉鞣N殘基R側(cè)鏈。α螺旋使R側(cè)鏈暴露于螺旋外側(cè)的環(huán)境中，是肽鏈進(jìn)一步折疊盤(pán)繞形成不同的超二級(jí)結(jié)構(gòu)或三級(jí)結(jié)構(gòu)的分子基礎(chǔ)。盡管近幾年來(lái)的研究結(jié)果表明，生物體內(nèi)新合成的肽鏈需在細(xì)胞內(nèi)的特定部位(粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)系、高爾基體)，并有多種蛋白質(zhì)(監(jiān)護(hù)蛋白等)的幫助才能卷曲成有特定功能的正確構(gòu)象。但這只是促進(jìn)蛋白質(zhì)形成正確構(gòu)象的外因，而決定其構(gòu)象的內(nèi)因是由一級(jí)結(jié)構(gòu)決定的肽鏈上R側(cè)鏈之間相互作用的總和。α螺旋允許側(cè)鏈伸向外側(cè)，因而R側(cè)鏈的大小、結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及組合方式在很大程度上決定了肽鏈的卷曲方式。

　　在大多數(shù)蛋白質(zhì)中，非極性殘基含量往往高達(dá)30％～50％，如果一條多肽鏈只形成長(zhǎng)而直的α螺旋，而螺旋外側(cè)眾多的疏水側(cè)鏈?zhǔn)?alpha;螺旋在水中難以存在。因此許多蛋白質(zhì)螺旋區(qū)的殘基順序使多數(shù)疏水側(cè)鏈位于螺旋的同一側(cè)，而另一個(gè)側(cè)面則存在較多的親水殘基。兩個(gè)α螺旋借助于疏水力聚集成兩親螺旋，使肽鏈過(guò)渡到更高的結(jié)構(gòu)層次，即超二級(jí)結(jié)構(gòu)。這種超二級(jí)結(jié)構(gòu)不僅穩(wěn)定了蛋白質(zhì)的構(gòu)象，而且也和一些蛋白質(zhì)的功能密切相關(guān)。如由亮氨酸拉鏈或螺旋-環(huán)-螺旋組成的兩親螺旋促進(jìn)調(diào)控蛋白形成的同型或異型二聚體。這種二聚體結(jié)構(gòu)與功能的多樣性與基因表達(dá)的多樣性相適應(yīng)，因?yàn)橥突虍愋投垠w能增強(qiáng)調(diào)控蛋白單獨(dú)或協(xié)同調(diào)節(jié)基因轉(zhuǎn)錄的精確性和靈活性。

　　為了把疏水側(cè)鏈盡可能地包埋在分子內(nèi)部，長(zhǎng)螺旋本身通過(guò)肽鏈轉(zhuǎn)折傾向返回折疊，使之形成球狀或橢球狀的三級(jí)結(jié)構(gòu)。因此，具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)或亞基往往都是球狀。大多數(shù)疏水側(cè)鏈總是包藏在分子內(nèi)部，形成疏水核；大多數(shù)極性側(cè)鏈總是暴露在分子表面，形成親水區(qū)。這些極性基團(tuán)的種類(lèi)、數(shù)目及排布基本上決定了蛋白質(zhì)的功能。為此，大多數(shù)學(xué)者都認(rèn)為肽鏈卷曲形成更高的結(jié)構(gòu)層次起始于具有α螺旋的肽段。

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