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| 蛋白質結構與功能關系的重要性質 | |||
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蛋白質是兩性電解質，它的酸堿性質取決于肽鏈上的可解離的R基團。不同蛋白質所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點。當?shù)鞍踪|所處環(huán)境的pH大于pI時，蛋白質分子帶負電荷，pH小于pI時，蛋白質帶正電荷，pH等于 pI時，蛋白質所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。
蛋白質分子表面帶有許多親水基團，使蛋白質成為親水的膠體溶液。蛋白質顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要因素。當這些穩(wěn)定因素被破壞時，蛋白質會產生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質的變性。這個性質可用于蛋白質的分離。
蛋白質受到某些物理或化學因素作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性作用。變性作用的實質是由于維持蛋白質高級結構的次級鍵遭到破壞而造成天然構象的解體，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復到原有的天然構象，恢復或部分恢復其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的復性。
不同的蛋白質，由于結構不同而具有不同的生物學功能。蛋白質的生物學功能是蛋白質分子的天然構象所具有的性質，功能與結構密切相關。
1．一級結構與功能的關系
蛋白質的一級結構與蛋白質功能有相適應性和統(tǒng)一性，可從以下幾個方面說明：
?。?）一級結構的變異與分子病
蛋白質中的氨基酸序列與生物功能密切相關，一級結構的變化往往導致蛋白質生物功能的變化。如鐮刀型細胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的一個核苷酸的突變導致該蛋白分子中β-鏈第6位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級結構上的細微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導致紅細胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。
（2）一級結構與生物進化
研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細胞色素C的一級結構，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關系越遠差異越大。
?。?）蛋白質的激活作用
在生物體內，有些蛋白質常以前體的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活性，如酶原的激活。
2．蛋白質空間結構與功能的關系
蛋白質的空間結構與功能之間有密切相關性，其特定的空間結構是行使生物功能的基礎。以下兩方面均可說明這種相關性。
（1）.核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復
核糖核酸酶是由124個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巰基乙醇處理，則分子內的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去β -巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構象，同時酶活性又恢復。
（2）血紅蛋白的變構現(xiàn)象
血紅蛋白是一個四聚體蛋白質，具有氧合功能，可在血液中運輸氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與O2結合，就會引起該亞基構象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結合，說明變化后的構象最適合與氧結合。
從以上例子可以看出，只有當?shù)鞍踪|以特定的適當空間構象存在時才具有生物活性。 |
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